Golongan Darah

HALAMAN JUDUL

LAPORAN PRATIKUM BIOLOGI

PENGGOLONGAN DARAH

BAB I
PENDAHULUAN

A.    Latar Belakang

Karl Landsteiner, seorang ilmuwan asal Austria yang menemukan 3 dari 4 golongan darah dalam sistem ABO pada tahun 1900 dengan cara memeriksa golongan darah beberapa teman sekerjanya. Percobaan sederhana ini pun dilakukan dengan mereaksikan sel darah merah dengan serum dari para donor. Hasilnya adalah dua macam reaksi (menjadi dasar antigen A dan B, dikenal dengan golongan darah A dan B) dan satu macam tanpa reaksi (tidak memiliki antigen, dikenal dengan golongan darah O). Penggolongan darah ini sangat penting karena jika kita telah mengetahui golongan darah kita maka pada saat melakukan transfusi darah mengetahui kecocokan darah kita sehingga tidak menimbulkan kematian karena penggumpalan darah.

B.     Rumusan Masalah

1.    Bagaimana cara menentukan golongan darah seseorang ?

2.    Berapa lama waktu yang diperlukan untuk koagulasi atau darah membeku ?

Laporan Enzim Katalase

LAPORAN PRAKTIKUM BIOLOGI

ENZIM KATALASE

Pembimbing :

Dra. Yati Utami Purwaningsih, M. Pd

Disusun oleh :

Yuliana Purnamasari (15/XII IPA 1)

SMA NEGERI 1 JETIS

BANTUL YOGYAKARTA

2012/2013

BAB I
PENDAHULUAN

A.    Latar Belakang

Protoplasma aktif melakukan reaksi kimia dengan bantuan enzim sebagai katalisator. Hidrogen peroksida (H₂O₂) merupakan zat kimia yang aktif. H₂O₂ terus menerus terbentuk dalam sel hidup sebagai hasil samping reaksi-reaksi kimia yang terjadi di dalam sel. H₂O₂ bersifat racun, jika tidak segera dibuang atau diuraikan oleh sel, maka akan merusak sel itu sendiri. Beberapa reaksi kimia dalam tubuh mahluk hidup terjadi sangat cepat. Hal initerjadi karena adanya suatu zat yang membantu proses tersebut,.

Bila zat ini tidak ada maka proses-proses tersebut akan terjadi lambat atau tidak berlangsung samasekali. Zat tersebut dikenal dengan nama fermen atau enzim. Enzim adalah bio katalisator, yang artinya dapat mempercepat reaks-reaksi biologi tanpa mengalami perubahan struktur kimia. Salah satu jenis enzim adalah enzim katalase. Percobaan ini dilatarbelakangi keinginan untuk mengetahui cara kerja enzim katalase dan faktor-faktor yang memengaruhi kerja enzim katalase.

B.     Rumusan Masalah

1.      Bagaimana peranan enzim katalase?

2.      Apasaja faktor yang mempengaruhi enzim katalase?

C.    Tujuan Penelitian

1.      Mengetahui peranan enzim katalase

2.      Mengetahui faktor-faktor yang mempengaruhi kerja enzim katalase

BAB II
TINJAUAN PUSTAKA

A.    Kajian Teori

Enzim adalah senyawa protein yang dibentuk oleh sel tubuh organism hidup dalam sel enzim ini diproduksi oleh organel badan mikro tepatnya pada peroksisom. Kegunaan enzim katalase adalah menguraikan Hidogen Peroksida (H₂O₂), merupakan senyawa racun dalam tubuh yang terbentuk pada proses metabolisme. Hidrogen peroksida dengan rumus kimia bila H₂O₂ ditemukan oleh Louis Jacquea Thenard pada tahun 1818. Senyawa ini merupakan bahan kimia organik yang memiliki sifat oksidator kuat dan bersifat racun dalam tubuh. Senyawa peroksida harus segera di uraikan menjadi air (H₂O) dan oksigen (O₂) yang tidak berbahaya. Enzim katalase mempercepat reaksi penguraian peroksida (H₂O₂) menjadi air (H₂O) dan oksigen (O₂). Penguraian peroksida (H₂O₂) ditandai dengan terbentuknya gelembung udara.

Bentuk reaksi kimianya adalah:

                                      2H₂O₂          2H₂O + O₂

Enzim tertentu dapat bekerja secara optimal pada kondisi tertentu pula.  Beberapa faktor yang mempengaruhi kerja enzim adalah sebagai berikut :

1. Suhu

Enzim menjadi rusak bila suhunya terlalu tinggi atau rendah.  Protein akan mengental atau mengalami koagulasi bila suhunya terlalu tinggi (panas) dan akan mengalami denaturasi. Enzim katalase bekerja secara optimal pada suhu kamar (±30⁰C). Pada suhu di bawah 0^oC  aktivitas enzim megalami penurunan.

2. Derajat keasaman (pH)

Enzim menjadi nonaktif jika diperlakukan pada asam dan basa yang sangat kuat.  Sebagian besar enzim bekerja paling efektif pada kisaran pH lingkungan yang sedikit sempit (pH = ±7).  Di luar pH optimal, kenaikan atau penurunan pH menyebabkan penurunan aktivitas enzim dengan cepat.

3. Konsentrasi enzim, substrat, dan kofaktor

Jika pH dan suhu suatu sistem enzim dalam keadaan konstan serta jumlah substrat berlebihan, maka laju reaksi sebanding dengan jumlah enzim yang ada.  Jika pH, suhu dan konsentrasi enzim dalam keadaan konstan, maka reaksi awal hinga batas tertentu sebanding dengan substrat yang ada.  Jika enzim memerlukan suatu koenzim atau ion kofaktor, maka konsentrasi substrat dapat menetukan laju reaksi.

4. Inhibitor enzim

Kerja enzim dapat dihambat, baik bersifat sementara maupun tetap oleh inhibitor berupa zat kimia tertentu.  Pada konsentrasi substrat yang rendah akan terlihat dampak inhibitor terhadap laju reaksi.

B.     Hipotesis

Perlakuan I (Hati+H₂O₂) akan menghasilkan gelembung dan nyala api denga intensitas yang tinggi/ banyak, karena tidak ada penambahan bahan yang dapat mempengaruhi/menjadi inhibitor laju reaksi katalisis.

BAB III

METODE PENELITIAN

A.    Waktu Pelaksanaan

Hari, tanggal                     : Jumat, 14 September 2012

Pukul                                 : 12.00 WIB - selesai

Tempat                              : Lab.Biologi SMA N I JETIS

B.     Variabel

1.   Variabel bebas                         : Suhu, derajat keasaman (pH), substrat (jantung)

2.      Variabel terikat           : Banyaknya gelembung dan nyala api

3.      Variabel terkontrol      : Penetesan H₂O₂

C.    Alat dan Bahan

1.      Rak dan tabung reaksi

2.      Pisau cutter

3.      Pipet tetes

4.      Lampu spiritus

5.      Penjepit tabung reaksi

6.      Lidi

7.      Korek api

8.      Hati dan jantung ayam

9.      H₂O₂

10.  NaOH, HCl

11.  Air

D.    Cara Kerja

1.      Menyiapkan alat dan bahan yang akan digunakan.

2.      Memotong hati ayam bentuk dadu

3.      Memasukan potongan hati kedalam tabung reaksi

4.      Meneteskan 5 tetes H₂O₂ kedalamnya

5.      Menutup rapat mulut tabung reaksi dengan ibu jari dan mengamati gelembung yang terjadi

6.      Membakar lidi hingga membara dan memasukkannya kedalam tabung reaksi

7.      Mengamati nyala bara api dan mencatat hasil pengamatan pada table

Keterangan :

·         Perlakuan I ( Hati + H₂O₂)

·         Perlakuan II( Hati rebus + H₂O₂)

·         Perlakuan III ( Hati beku + H₂O₂)

·         Perlakuan IV ( Hati + HCl + H₂O₂)

·         Perlakuan V ( Hati + NaOH + H₂O₂)

·         Perlakuan VI ( Jantung + H₂O₂)

BAB IV

HASIL PENELITIAN

A.    Tabel Pengamatan

NO.	Perlakuan	Hasil Pengamatan
		Gelembung	Nyala Api
I.	Hati + H2O2	+++	+++
II.	Hati rebus + H2O2	+	-
III.	Hati beku + H2O2	+	-
IV.	Hati + HCl + H2O2	+	-
V.	Hati +NaOH + H2O2	+	-
VI.	Jantung + H2O2	+	-

Keterangan :

         +          : sedikit

         ++        : sedang

         +++     : banyak

         ++++   : banyak sekali

-                      : tidak ada

B.     Pembahasan

Enzim adalah katalis yang terbuat dari protein dan dihasilkan oleh sel. Enzim mempunyai sifat spesifik yaitu hanya mengatalisis reaksi kimia tertentu. Sepertihalnya enzim katalase yang hanya dihasilkan oleh organel peroksisom. Enzim ini berfungsi menguraikan H₂O₂ menjadi H₂O dan O₂ dengan reaksi sebagai berikut :

2H₂O₂     ^katalase  2H₂O + O₂

H₂O yang dihasilkan dari reaksi berupa uap air. Sedangkan variable terikat percobaan ini adalah banyaknya gelembung dan nyala api. Gelembung-gelembung udara yang dihasilkan saat reaksi penetesan H₂O₂ adalah bentuk dari O_2. O₂ diperlukan untuk reaksi pembakaran, bara api dari lidi digunakan untuk menguji campuran yang terbentuk dari masing-masing perlakuan. Nyala api akan terlihat saat bara api bereaksi dengan O₂. Besar kecilnya nyala api dapat menjadi indikasi kadar O₂  yang dihasilkan dalam proses katalisis.

·         Perlakuan I (Hati + H₂O₂)

Pada perlakuan ini, tercatat gelembung dan nyala api yang dihasilkan adalah yang paling banyak dari semua perlakuan. Terbentuknya gelembung membuktikan adanya kandungan enzim katalase dalam organ hati. Hal ini disebabkan karena hati yang masih segar memiliki pH netral dan suhu optimum sehingga  enzim katalase di dalamnya aktif. Tidak ada inhibitor yang mengganggu kerja enzim untuk mengkatalisis H₂O₂ dan menghasilkan produk (H₂O + O₂) yang maksimal.

·         Perlakuan II (Hati rebus + H₂O₂) dan

Pada perlakuan ini, tercatat gelembung yang dihasilkan sedikit karena suhu air mendidih (100^oC)  melebihi suhu optimum yang diperlukan untuk kerja enzim katalase (±30^oC). Peningkatan suhu membuat protein enzim mengalami denaturasi karena putusnya ikatan hidrogen, ikatan ionik, dan ikatan penstabilnya, rusaknya bentuk tiga dimensi enzim yang menyebabkan enzim tidak dapat lagi berikatan dengan substratnya sehingga aktivasi enzim menurun atau hilang.  Sehingga H₂O₂ tidak dapat dikatalisis dengan sempurna. Dalam percobaaan juga tidak terlihat adannya nyala api, ini disebabkan karena gelembung yang terbentuk sangat sedikit dan tidak mencukupi untuk melangsungkan reaksi pembakaran (nyala api).

·         Perlakuan III (Hati beku + H₂O₂)

Pada perlakuan ini, tercatat gelembung yang dihasilkan sedikit karena suhu hati beku (>0^oC) kurang dari suhu optimum yang diperlukan untuk kerja enzim katalase (±30^oC). Penurunan suhu membuat protein enzim mengalami kondisi nonaktif. Sehingga H₂O₂ tidak dapat dikatalisis dengan sempurna. Dalam percobaaan juga tidak terlihat adannya nyala api, ini disebabkan karena gelembung yang terbentuk sangat sedikit dan tidak mencukupi untuk melangsungkan reaksi pembakaran (nyala api).

·         Perlakuan IV (Hati + HCl + H₂O₂)

Pada perlakuan ini, tercatat gelembung yang dihasilkan sedikit dan tidak ada nyala api.  Hal tersebut menunjukkan bahwa enzim katalase dalam hati tidak dapat bekerja pada kondisi ini (asam) aktivasi enzim menurun atau hilang (terjadi kerusakan enzim). Penambahan HCl (pH<7) yang bersifat asam merubah kondisi di sekitar molekul menjadi kondisi asam yang dapat menonaktifkan sisi aktif enzim sehingga menghalangi substrat untuk berikatan dengan enzim.

·         Perlakuan V (Hati + NaOH + H₂O₂)

Pada perlakuan ini, tercatat gelembung yang dihasilkan sedikit dan tidak ada nyala api.  Hal tersebut menunjukkan bahwa enzim katalase dalam hati tidak bekerja, karena tidak H₂O₂ menjadi air dan oksigen. Hal tersebut disebabkan karena terjadinya rusaknya sisi aktif enzim yang menyebabkan enzim tidak dapat lagi berikatan dengan substratnya sehingga aktivasi enzim menurun atau hilang. Denaturasi enzim perlakuan ini disebabkan oleh penambahan NaOH yang bersifat basa dapat merubah kondisi di sekitar molekul menjadi kondisi basa (pH>7). Sedangkan enzim katalase aktif pada pH netral (pH=7).

·         Perlakuan VI (Jantung + H₂O₂)

Gelembung yang dihasilkan tergolong dalam intensitas sedang (lebih banyak dari perlakuan III, III, IV, dan V, tetapi lebih sedikit dari perlakuan I) . Ketika dilakuan uji nyala api, terlihat nyala api kecil yang terjadi. Dalam perlakuan ini tidak ada faktor dari luar yang mempengaruhi kerja enzim (suhu dan pH tetap dalam keadaan optimum). Maka dapat diketahui bahwa ada faktor internal yang mempengaruhi kerja enzim katalase adalah kadar enzim katalase (konsentrasi enzim) itu sendiri. Bayak sedikitnya enzim yang diproduksi menunjukan banyaknya organel yang menghasilkan enzim tersebut (peroksisom).  Jumlah peroksisom di jantung lebih sedikit dari pada di hati, maka enzim yang dihasilkan juga lebih sedikit dan laju reaksinya juga lebih lama.

C.    Jawaban Pertanyaan

1.      Perlakuan mana yang menghasilkan gelembung paling banyak dan nyala api paling besar? Perlakuan I (Jantung + H₂O₂), karena karena hati yang masih segar memiliki pH netral dan suhu optimum sehingga  enzim katalase di dalamnya yang masih aktif mampu melakukan reaksi kimia. Tidak ada inhibitor yang mengganggu kerja enzim untuk mengkatalisis H₂O₂ sehingga menghasilkan produk (H₂O + O₂) yang maksimal.

2.      Mengapa perlakuan yang direbus dan yang difreezer menghasilkan sedikit gelembung? Karena pada kedua perlakuan tersebut enzim mengalami denaturasi, aktivasi enzim menurun atau hilang.. Pada suhu diatas optimum (>30⁰C) menyebabkan putusnya ikatan hidrogen, ikatan ionik, dan ikatan penstabilnya, rusaknya bentuk tiga dimensi enzim yang menyebabkan enzim tidak dapat lagi berikatan dengan substratnya. Sedangkan pada suhu di bawah optimum (<30⁰C) membuat protein enzim mengalami kondisi inaktif.  Sehingga H₂O₂ tidak dapat dikatalisis dengan sempurna.

3.      Mengapa perlakuan yang ditambah HCl dan NaOH menghasilkan sedikit/ tidak ada gelembung? Karena HCl bersifat asam dan NaOH bersifat basa yang membuat kondisi lingkungan tidak sesuai dengan derajat keasaman (pH) yang dibutuhkan oleh enzim katalase untuk bekerja mengkatalisis H₂O₂ menjadi H₂O dan terutama O₂ (berupa gelembung). Sehingga gelembung yang dihasilkan tercatat dalam golongan yang sedikit.

4.      Mengapa gelembung yang dihasilkan oleh hati lebih banyak daripada jantung? Karena adanya faktor internal yang mempengaruhi kerja enzim katalase yaitu, kadar enzim katalase (konsentrasi enzim) itu sendiri. Bayak sedikitnya enzim yang diproduksi menunjukan banyaknya organel yang menghasilkan enzim tersebut (peroksisom). Jumlah peroksisom di jantung lebih sedikit dari pada di hati, maka enzim yang dihasilkan juga lebih sedikit dan laju reaksinya juga lebih lama. Sehingga produk yang dihasilkan (gelembung O₂) lebih banyak hai dari pada jantung.

BAB V

PENUTUP

A.    Kesimpulan

1.      Enzim katalase diproduksi oleh peroksisom, paling banyak ditemukan di hati. Enzim katalase berperan dalam reaksi katalisis senyawa H₂O₂ menjadi H₂O dan O₂.

2H₂O₂   ^{enzim katalase}  2H₂O + O₂

2.      Faktor-faktor yang mempengaruhi kerja enzim katalase adalah :

·   Suhu

   Enzim katalase dapat bekerja pada suhu optimum (±30^oC)

·   Derajat keasaman (pH)

   Enzim katalase aktif pada pH netral (pH 7)

·   Konsentrasi enzim dan konsentrasi substrat

Semakin tinggi konsentrasi substrat dan konsentrasi enzim, maka kinerja enzim akan meningkat. Namun pada kondisi maksimum kinerja enzim tidak dapat dipercepat kembali.

B.     Saran

1.      Melaksanakan percobaan sesuai dengan langkah kerja

2.      Lebih teliti dalam pengamatan, terutama pengamatan saat munculnya gelembung dan nyala api.

DAFTAR PUSTAKA

Anneahira. Mengenal Sifat dan Fungsi Enzim Katalase. Diambil tanggal 20 September 2012

http://www.anneahira.com/enzim-katalase.htm

Anonim. 2011. Enzim. Diambil tanggal 20 September 2012

http://id.wikipedia.org/wiki/ Enzim

Anonim. 2011. Protein yang Mengandung Fe (Besi) : Enzim Katalase dan Ferritin. Diambil tanggal 22 September 2012

http://wanenoor.blogspot.com/2011/10/protein-yang-mengandung-fe-besi-enzim.html#.UFxfY41lRpE

Aryulina, Dyah. 2007. Biologi III. Jakarta:Esis

Campbell, jwrence G. Mitchell Neil A. 2004. Biologi edisi 5 jilid 1. Jakarta : Erlangga.

Dewanti, Ayu . 2009. Laporan Biologi Enzim Katalase. Diambil tanggal 21 September 2012

http://www.scribd.com/doc/52759785/ENzim-ktalaSE

Priadi, Arif. 2009. Biologi SMA XI. Bogor: Yudhistira.

Sudjadi, Bagod, dkk.2007. Biologi 3A SMA kelas XII. Jakarta:Yudhistira.

Syamsuri, Istamar. 2004.Biologi untuk SMA kelas XII.Malang:Erlangga

Yani, Riana, dkk.2008.SMS Biologi 3A SMA kelas XII.Bandung:Rosda